Proteini se sastoje od velikog broja aminokiselina tj. kažemo da su biološki polimeri. Njihovu razinu organizacije promatramo na nekoliko razina. Aminokiseline kovalentno povezane peptidnim vezama čine primarnu strukturu proteina. Proteini ne ostaju u linearnom obliku, nego se nastoje saviti u manje lokalne 3D strukture koje nazivamo sekundarna struktura, a potom i u globalnu 3D strukturu tj. tercijarnu strukturu proteina. Vrste interakcija koje odreĎuju 3D oblik, a time i funkciju proteina su: vodikove veze izmeĎu segmenata okosnice i bočnih lanaca, ionske veze izmeĎu skupina na bočnim lancima, hidrofobne interakcije, dipol-dipol interakcije i kovalentne veze dvaju sumpora bočnih lanaca cisteina. Ove interakcije stvaraju slabe, ali stabilne sile koje se mogu formirati i slamati ovisno o promijeni uvjeta okoline. One pokreću spontano savijanje lanaca polipeptida kod proteina, a odgovorne su i za strukture nukleinskih kiselina i spontano stvaranje membrana. TakoĎer posreduju uzajamno prepoznavanje komplementarnih molekularnih površina čime se omogućuje specifična funkcija proteina. Veliki doprinos stabilnosti proteina potječe iz okolnog tekućeg medija i entropijske je prirode. Stoga, pri razmatranjima i predviĎanjima proteinskih struktura i funkcija mora se uzeti u obzir cijeli sustav: otapalo (koje je najčešće vodena otopina) i proteini. Povezanost trodimenzionalne strukture proteina i njegove funkcije uzrokuje veliki interes za predviĎanjem strukture proteina. S obzirom na to da je proces smatanja vrlo složen, poseže se za računalnim simulacijama. One nam omogućuju da simuliramo brzinu i mehanizam smatanja te da odredimo alternativne puteve smatanja. Sve navedeno je jaka motivacija razumijevanja meĎumolekulskih interakcija u proteinskim sustavima.