| Abstract | Diferencijalnom motridbenom kalorimetrijom (DSC) određivana je krioprotektorska djelotvornost
β-glukana na miofibrilarne proteine pilećeg surimija. Također, odredio se utjecaj dodatka β-glukana
(w = 0 – 6%) na parametre profila teksture, instrumentalno određene boje i kalo kuhanja uzoraka
pilećeg surimija nakon 30 dana skladištenja u smrznutom stanju (-30 °C). Uzorci pilećeg surimija
pripremljeni su u laboratorijskim uvjetima od mesa pilećih prsa, pomiješani su u različitim masenim
omjerima s β-glukanom (w = 0 - 6%), zamrznuti brzim postupkom i uskladišteni 30 dana na
temperaturi od -30 °C. Temperature početka denaturacije (To), temperature denaturacije (Tp) i
temperature završetka denaturacije (Te) te promjene entalpije denaturacije ΔH određene su iz DSC
termograma. Diferencijalna motridbena kalorimetrija (DSC) je pokazala da povećanje masenog udjela
β-glukana rezultira statistički značajnim (P < 0,05) pomakom temperature denaturacije miozina i aktina
prema višim vrijednostima. Povećanje masenog udjela β-glukana rezultiralo je statistički značajnim
(P < 0,05) povećanjem vrijednosti promjena entalpija denaturacije ΔH miozina i aktina. Dodatak
β-glukana (w = 0 - 6%) je statistički značajno (P < 0,05) utjecao i na parametre instumentalno
određene boje (svjetlina (L*), crveno (a*), žuto (b*) i bijelina (L – 3b*)). Parametri profila teksture,
tvrdoća i otpor žvakanju, su se statistički značajno (P < 0,05) povećali, dok se gubitak pri kuhanju
statistički značajno smanjio (P < 0,05) dodatkom β-glukana (w = 0 – 6%). Kohezivnost i elastičnost
gelova pilećeg surimija nisu pokazale statistički značajnu (P > 0,05) ovisnost o dodatku β-glukana
(w = 0 – 6%). S obzirom da su vrijednosti promjena entalpija denaturacije ΔH u izravnoj vezi s
količinom nedenaturiranih proteina, više vrijednosti ΔH upućuju na moguće krioprotektorsko djelovanje
β-glukana na miofibrilarne proteine pilećeg surimja. |
| Abstract (english) | Differential scanning calorimetry (DSC) was used to study cryoprotective effects of ß-glucan on myofibrillar proteins of chicken surimi. Also, influence of ß-glucan (w = 0 – 6%) on texture profile analysis parameters, instrumental colour parameters and cooking loss of chicken surimi samples after 30 days of storage in the frozen state (-30 °C) was determined. Chicken surimi samples were prepared in the laboratory conditions from chicken breast meat, mixed with different mass fractions of ß-glucan (w = 0 - 6%), quickly frozen and stored for 30 days on -30 °C. Onset temperature of transition (To), peak thermal transition (Tp) and endset temperature of transition (Te) and denaturation enthalpy (ΔH) were evaluated. Differential scanning calorimetry (DSC) showed a significant (P<0,05) shift to higher values in peak thermal transition temperature (Tp) of myosin and actin as the mass fraction of ß-glucan increases. The transitions enthalpies of myosin and actin of chicken surimi samples
increased significantly (P<0,05) with the increase of mass fraction of ß-glucan. Instrumental colour parameters (lightness (L*), redness (a*), yellowness (b*) and whiteness (L* − 3b*)) were significantly (P<0.05) affected by addition β-glucans. Hardness, gumminess and chewiness increased significantly (P<0.05) and cooking loss decreased significantly (P<0.05) by addition of β-glucans. Cohesiveness and springiness of chicken myofibrillar gels were not significantly (P>0.05) affected by addition
β-glucans (w =0 – 6 %). Since the value of denaturation enthalpy is directly related to amount of native proteins, higher values of ΔH indicates to the possible cryoprotective effects of ß-glucan on chicken myofibrillar proteins. |
