prikaz prve stranice dokumenta Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina
  Download
PDF 2 MB
master's thesis
Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina
Osijek: Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY, 2015. urn:nbn:hr:109:331629
Žeravica, Sanja
Josip Juraj Strossmayer University of Osijek
FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY
Department of Process Engineering
Sub-department of Thermodynamics and Reaction Engineering

Institutional repository: Repository of the Faculty of Food Technology Osijek

Cite this document

Žeravica, S. (2015). Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina (Master's thesis). Osijek: Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY. Retrieved from https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:331629

Žeravica, Sanja. "Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina." Master's thesis, Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:331629

Žeravica, Sanja. "Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina." Master's thesis, Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:331629

Žeravica, S. (2015). 'Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina', Master's thesis, Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY, accessed 22 November 2024, https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:331629

Žeravica S. Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina [Master's thesis]. Osijek: Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY; 2015 [cited 2024 November 22] Available at: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:331629

S. Žeravica, "Kinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina", Master's thesis, Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY, Osijek, 2015. Available at: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:331629

Metadata
TitleKinetička karakterizacija oksidaza aminokiselina iz različitih izvora i njihova primjena u oksidaciji L-metionina
Title (english)Kinetic characterization of amino acid oxidase from different sources and their application in the oxidation of l-methionine
AuthorSanja Žeravica
MentorMarina Tišma (mentor)
MBZ: 274504
Committee memberIvica Strelec
Committee memberMarina Tišma
MBZ: 274504
Committee memberNatalija Velić
Committee memberMirela Planinić
GranterJosip Juraj Strossmayer University of Osijek
FACULTY OF FOOD TECHNOLOGY
(Department of Process Engineering)
(Sub-department of Thermodynamics and Reaction Engineering)
Osijek
Defense date and country2015-02-27, Croatia
Scientific / art field,
discipline and subdiscipline		BIOTECHNICAL SCIENCES
Food Technology
Engineering
Abstract
Oksidaze L-aminokiselina (L-AAO) su poznate po svojoj specifičnosti prema nizu različitih supstrata. U ovom radu su kinetički karakterizirani enzimi oksidaze L-aminokiselina iz triju različitih izvora. Korišteni su enzimi iz zmijskog otrova kobre roda Crotalus adamanteus, zmijskog otrova kobre Crotalus atrox i novi enzim iz bakterije Rhodococcus opacus. Kao supstrat je korišten L-metionin koji se u prisustvu enzima L-AAO oksidativno deaminira u odgovarajuću α-keto kiselinu uz nastanak vodikovog peroksida i amonijaka kao sporednih produkata. Prisustvo vodikovog peroksida je nepoželjno u reakcijskoj otopini, a za njegovo uklanjanje je korištena katalaza porijeklom iz goveđe jetre. Iz eksperimentalno određene ovisnosti specifične aktivnosti enzima o početnoj koncentraciji supstrata L-metionina, odnosno produkta, dobivenih metodom početnih brzina, nelinearnom regresijom su procijenjeni parametri Michaelis-Menteničinog izraza sva tri enzima, Vm i Km, kao i konstanta inhibicije produktom Ki. Biotransformacija L-metionina katalizirana oksidazama L-aminokiselina je provedena u kotlastom reaktoru bez dodatka katalaze te u ponovljenom kotlastom reaktoru s dodatkom katalaze. Postavljen je i validiran matematički model procesa biotransformacije L-metionina kataliziranog oksidazama L-aminokiselina.
Abstract (english)
L-amino acid oxidases (L-AAO) are well known for their broad substrate specifity. In this work, three L-AAOs from different sources were kinetically characterized: two enzmyes from the snake venom of Crotalus adamanteus and Crotalus atrox, and a new enzyme from bacteria Rodococcus opacus. L-methionine was used as substrate. In the presence of L-AAO, L-methionine oxidizes to corresponding α-keto acid with production of hydrogen peroxide and ammonia as by-products. The presence of hydrogen peroxide in the reaction solution was unwanted and for its decomposition catalase from beef liver was used. Parameters of Michaelis-Mentens’s equation, Vm, Km and product inhibition constant, Ki were determined by non-linear regression from the experimentally observed dependence of the specific activity of enzyme on the initial concentration of substrate L-methionine and product (method of initial rates). Biotransformation of L-methionine catalysed by L-AAOs was carried out in batch reactor without the presence of catalase and in repetitive batch reactor with the addition of catalase. A mathematical model of L-methionine biotransformation process was developed and validated.
Keywords
Keywords (english)
Languagecroatian
URN:NBNurn:nbn:hr:109:331629
Study programmeTitle: Food Technology and Process Engineering
Study programme type: university
Study level: graduate
Academic / professional title: diplomirani inženjer prehrambene tehnologije i procesnog inženjerstva (diplomirani inženjer prehrambene tehnologije i procesnog inženjerstva)
Type of resourceText
File originBorn digital
Access conditionsOpen access
Terms of useLicence In copyright icon
Created on2015-12-15 16:11:50