prikaz prve stranice dokumenta Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom
  Preuzmi
PDF 1.35 MB
diplomski rad
Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, 2022. urn:nbn:hr:149:752653
Mutak, Doroteja
Sveučilište u Zagrebu
Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije

Institucijski repozitorij: Repozitorij Fakulteta kemijskog inženjerstva i tehnologije Sveučilišta u Zagrebu

Citirajte ovaj rad

Mutak, D. (2022). Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653

Mutak, Doroteja. "Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653

Mutak, Doroteja. "Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653

Mutak, D. (2022). 'Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, citirano: 26.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653

Mutak D. Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije; 2022 [pristupljeno 26.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653

D. Mutak, "Imobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, Zagreb, 2022. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:752653
Podaci o radu
NaslovImobilizacija enzima na silanizirane magnetske nanočestice funkcionalizirane (3-aminopropil)trimetoksisilanom
Naslov (engleski)Enzyme immobilisation on silanized magnetic nanoparticles functionalised by (3-aminopropyl)trimethoxysilane
AutorDoroteja Mutak
MentorAna Vrsalović Presečki (mentor)
Član povjerenstvaAna Vrsalović Presečki (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaAna Lončarić Božić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaAnita Šalić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije
Zagreb
Datum i država obrane2022-09-27, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		TEHNIČKE ZNANOSTI
Kemijsko inženjerstvo
Sažetak
Enzim deoksiriboza-5-fosfat aldolaza (DERA) katalizira reakciju dvostruke aldolne adicije dvije molekule acetaldehida i jedne molekule kloracetaldehida. Spomenuta reakcija koristi se , prilikom sinteze prekursora u proizvodnji statina. Visoka koncentracija aldehida u DERA kataliziranoj reakciji negativno utječe na stabilnost enzima. Cilj ovog rada bio je provesti imobilizaciju enzima DERA-e na magnetske nanočestice u svrhu povećanja njegove stabilnosti. Magnetske nanočestice obložene su silikom po Stöberovom procesu te funkcionalizirane APTMS-om ((3-aminpropil)trimetoksisilanom)). Za aktivaciju su korištena tri aktivacijska sredstva: benzokinon, glutaraldehid i sukcinski anhidrid različitih koncentracija. Najbolji parametri uspješnosti procesa imobilizacije dobiveni su prilikom korištenja nosica aktiviranim s 15 %-tnim sukcinskim anhidridom kao aktivacijskog sredstva, te je taj korišteno u daljnjim ispitivanjima. Isto tako, poznato je da pH vrijednost pufera i temperatura prilikom procesa imobilizacije enzima mogu imati veliki utjecaj na aktivnost enzima, pa tako i na uspješnost procesa imobilizacije. Stoga, ispitan je utjecaj pH i temperature prilikom procesa imobilizacije enzima DERA-e. Najveća efikasnost i iskorištenje postignuti su pri temperaturi od 30 °C i pH 6.
Sažetak (engleski)
Deoxyribose-5-phosphate aldolase (DERA) catalyzes the reaction of the double aldol addition of two acetaldehyde molecules and one chloroacetaldehyde molecule. The mentioned reaction is used in the synthesis of precursors for the production of statins. The high concentration of aldehyde in the DERA catalyzed reaction negatively affects the stability of the enzyme. The aim of this work was to immobilize the DERA enzyme on magnetic nanoparticles to increase its stability. Magnetic nanoparticles were coated with silica using the Stöber method and functionalized with APTMS ((3-aminopropyl)trimethoxysilane)). Three activation agents were used: benzoquinone, glutaraldehyde and succinic anhydride at different concentrations. The higest efficiency for the immobilization process were obtained when the carrier was activated with 15 % succinic anhydride, so this carrier was used in further tests. It is known that the pH of buffers and temperature during the process of enzyme immobilization can have an impact not only on the activity of enzymes, but also on the success of the immobilization process. Therefore, the influence of pH and temperature during the immobilization process of DERA enzyme was also investigated. The highest efficiency and yield were achieved at a temperature of 25 °C and a pH of 6.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:149:752653
Studijski programNaziv: Ekoinženjerstvo
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra inženjer/inženjerka ekoinženjerstva (mag. ing. oecoing.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Datum isteka embarga: 2023-10-01
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2023-03-23 14:14:06