prikaz prve stranice dokumenta Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada
  Preuzmi
PDF 726.95 KB
završni rad
Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada
Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, 2024. urn:nbn:hr:152:521492
Diklić, Bruno
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Medicinski fakultet Osijek

Institucijski repozitorij: Repozitorij MEFOS

Citirajte ovaj rad

Diklić, B. (2024). Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada (Završni rad). Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492

Diklić, Bruno. "Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada." Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, 2024. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492

Diklić, Bruno. "Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada." Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, 2024. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492

Diklić, B. (2024). 'Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada', Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, citirano: 26.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492

Diklić B. Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada [Završni rad]. Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek; 2024 [pristupljeno 26.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492

B. Diklić, "Molekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada", Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, Osijek, 2024. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:521492
Podaci o radu
NaslovMolekulsko modeliranje enzima lipaze B i njegovih liganada
Naslov (engleski)Molecular modeling of the lipase B enzyme and its ligands
AutorBruno Diklić
MentorHrvoje Brkić (mentor)
Član povjerenstvaKatarina Mišković Špoljarić (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaBarbara Viljetić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaHrvoje Brkić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Medicinski fakultet Osijek
Osijek
Datum i država obrane2024-09-19, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		BIOMEDICINA I ZDRAVSTVO
Temeljne medicinske znanosti
Sažetak
Cilj istraživanja: Metodama molekulskog modeliranja ispitati inhibiciju lipaze B, ispitati energijski najpovoljnije položaje inhibitora u enzimu i ispitati vezanje različitih liganada s navedenim enzimom. Nacrt studije: Istraživanje je napravljeno kao in silico studija – izgradnja računalnog modela enzima i inhibitora. Materijali i metode: Podaci o enzimu lipaze B preuzeti su iz baze PDB, a podaci o ružmarinskoj kiselini, epikatehinu i epikatehin galatu preuzeti su iz baze PubChem. Za predviđanje najpovoljnijeg energijskog položaja korišten je softver LeDock. Sve molekule su vizualizirane u programu VMD. Rezultati: Rezultati najpovoljnijeg položaja vezanja inhibitora za enzim Lipazu B, prvo je korištena metoda uklapanja nakon čega su izmjerene sve međusobne udaljenosti inhibitora i enzima kraće od 3 Å. Zaključak: Metodom uklapanja dobiveno je da se inhibitori najviše vežu za aminokiselinske ostatke Gly, Pro, Asp, Thr te da je najpovoljnija energija vezanja u rješenju C1, a najmanja udaljenost enzima i inhibitora je u rješenju A2 na veznom mjestu Pro17.
Sažetak (engleski)
Objectives: Using molecular modeling methods, investigate the inhibition of lipase B, examine the energetically most favorable positions of inhibitors within the enzyme, and analyze the binding of various ligands with the enzyme. Study design: The research was conducted as an in silico study, involving the construction of a computational model of the enzyme and inhibitors. Materials and methods: The data on the lipase B enzyme were obtained from the PDB database, while the data on rosmarinic acid, epicatechin, and epigallocatechin gallate were obtained from the PubChem database. The software LeDock was used to predict the most favorable energetic positions. All molecules were visualized using the VMD program. Results: The results for the most favorable binding position of the inhibitors to the lipase B enzyme were first obtained using the docking method, after which all distances between the inhibitors and the enzyme shorter than 3 Å were measured. Conclusion: Using the docking method, it was determined that inhibitors bind most strongly to the amino acid residues Gly, Pro, Asp, and Thr, with the most favorable binding energy in solution C1, while the shortest distance between the enzyme and the inhibitor is in solution A2 at the Pro17 binding site.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:152:521492
Studijski programNaziv: Medicinsko laboratorijska dijagnostika
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: preddiplomski
Akademski / stručni naziv: sveučilišni prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/ baccalaurea) medicinske laboratorijske dijagnostike (univ. bacc. med. lab. diag.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2024-11-08 10:59:11