prikaz prve stranice dokumenta Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae
Pristup korisnicima matične ustanove
diplomski rad
Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet, 2014. urn:nbn:hr:159:999380
Patron, Iva
Sveučilište u Zagrebu
Prehrambeno-biotehnološki fakultet
Zavod za kemiju i biokemiju
Laboratorij za biokemiju

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prehrambeno-biotehnološkog fakulteta u Zagrebu

Citirajte ovaj rad

Patron, I. (2014). Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380

Patron, Iva. "Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet, 2014. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380

Patron, Iva. "Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet, 2014. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380

Patron, I. (2014). 'Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet, citirano: 28.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380

Patron I. Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet; 2014 [pristupljeno 28.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380

I. Patron, "Htm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet, Zagreb, 2014. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:159:999380
Podaci o radu
NaslovHtm2- Specifičan enzim iz kvasca Saccharomyces cerevisiae
Naslov (engleski)Htm2-A specific enzyme from yeast Saccharomyces cerevisiae
AutorIva Patron
MentorVladimir Mrša (mentor)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prehrambeno-biotehnološki fakultet
(Zavod za kemiju i biokemiju)
(Laboratorij za biokemiju)
Zagreb
Datum i država obrane2014-09-23, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		BIOTEHNIČKE ZNANOSTI
Biotehnologija
Sažetak
U eukariotskim stanicama, membranski proteini i topljivi proteini sekretornog puta nakon sinteze ulaze u endoplazmatski retikulum (ER) u nesmotanom obliku. Direktno nakon ulaska u ER, većina proteina je glikolizirana odrađenim ugljikohidratima na određenom mjestu glikozilacije nakon čega proteini započinju smatanje. Protein koji se ne može pravilno smotati, bit će obilježen i degradiran u procesu nazvanom razgradnja proteina u endoplazmatskom retikulumu. Istraživanja su pokazala da se tijekom procesa N-glikozilacije proteina, značajna količina slobodnih oligosaharida sintetizira u ER-u. Slobodni oligosaharidi se također sintetiziraju u citosolu enzimskim procesom deglikozilacije krivo smotanih glikoproteina. Pogreške pri razgradnji proteina u ER-u, bilo gubitkom funkcije ili preranom degradacijom proteina, uzrokuju brojne teške bolesti. Upravo zbog toga, otkrivanje novih komponenata sustava za razgradnju proteina u ER-u kako bi ga bolje razumijeli, od izrazite je važnosti. U ovom radu, nova potencijalna kvaščeva manozidaza, Htm2 poznata i kao Mnl2, je identificirana i istraživana, a istraživanja su pokazala da se nalazi u Golgijevom aparatu.
Sažetak (engleski)
In eukaryotes, membrane and soluble proteins of the secretory pathway enter the endoplasmic reticulum (ER) after synthesis in an unfolded state. Directly after entry, most proteins are modified with glycans at suitable glycosylation sites and start to fold. A protein that cannot fold properly will be degraded in a process called ER associated degradation (ERAD). It has been shown that during the N-glycosylation of proteins, significant amounts of free oligosaccharides are generated in the lumen of the ER. Free OSs are also formed in the cytosol by enzymatic deglycosylation of misfolded glycoproteins. Failures in ERAD, either by loss of function or by premature degradation of proteins, are a cause of severe disease. Therefore, the search for novel ERAD components to gain better insight in this process is of high importance. In this work a novel putative yeast mannosidase, named Htm2 also known as Mnl2, located in Golgi was explored and identified.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:159:999380
Studijski programNaziv: Molekularna biotehnologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra inženjer/inženjerka molekularne biotehnologije (mag. ing. biotechn.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaPristup korisnicima matične ustanove
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-05-02 10:42:26