prikaz prve stranice dokumenta Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom
  Preuzmi
PDF 1.57 MB
diplomski rad
Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, 2018. urn:nbn:hr:163:952762
Korman, Josipa
Sveučilište u Zagrebu
Farmaceutsko-biokemijski fakultet
Zavod za biokemiju i molekularnu biologiju

Institucijski repozitorij: Repozitorij Farmaceutsko-biokemijskog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu

Citirajte ovaj rad

Korman, J. (2018). Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Korman, Josipa. "Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Korman, Josipa. "Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Korman, J. (2018). 'Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, citirano: 22.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Korman J. Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet; 2018 [pristupljeno 22.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

J. Korman, "Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, Zagreb, 2018. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762
Podaci o radu
NaslovStrukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom
Naslov (engleski)Structural analysis of murine plasma N-glycome from DBA/2 strain with HILIC-UPLC-FLR-MS/MS method
AutorJosipa Korman
MentorOlga Gornik (mentor)
Član povjerenstvaToma Keser (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaAna Mornar Turk (član povjerenstva)
Član povjerenstvaTamara Pavić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Farmaceutsko-biokemijski fakultet
(Zavod za biokemiju i molekularnu biologiju)
Zagreb
Datum i država obrane2018-06-28, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		BIOMEDICINA I ZDRAVSTVO
Farmacija
Farmacija
Sažetak
Glikozilacija proteina je složena kotranslacijska i postranslacijska modifikacija posredovana enzimima u kojoj dolazi do kovalentnog vezanja šećernih struktura na proteine. Glikanski dio utječe na svojstva i funkciju glikoproteina. Istraživanjima se sve više utvrđuje povezanost glikana s različitim patofiziološkim stanjima te zbog toga oni postaju predmetom sve brojnijih istraživanja. Budući da se miševi vrlo često koriste kao eksperimentalni model istraživanja humanih bolesti, važno je istražiti razlike u glikozilaciji između humanih i mišjih proteina, te ih uzeti u obzir prilikom odabira životinjskog modela. U ovom radu su analizirani N-glikani plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom u pozitivnom ionskom modu. Kao rezultat, prikazan je FLR kromatogram sa asigniranim odgovarajućim glikanskim strukturama na temelju MS/MS spektra i programa GlycoWorkbench 2. Pronađeni su oligomanozni, hibridni i kompleksni glikani, sveukupno 31 različit N-vezani glikan. Analizirani glikani koji sadrže sijalinsku kiselinu, imaju N-glikolilneuraminsku kiselinu, što je važna razlika u odnosu na humane glikane koji sadrže isključivo N-acetilneuraminsku kiselinu.
Sažetak (engleski)
Protein glycosylation is a complex cotranslational and posttranslational enzyme-mediated modification, in which the sugar structures covalently bind to proteins. The glycan part affects the properties and function of glycoproteins. Glycans are being associated with different pathophysiological conditions and therefore become the subject of ever increasing research. Since mice are very often used as an experimental model of human disease research, it is important to investigate the differences in glycosylation between human and mouse proteins and to consider them when deciding between animal models. This Master thesis analyses the plasma N-glycosilation of mice from DBA strain using positive ion mode HILIC-UPLC-FLR-MS/MS method. As a result, the FLR chromatogram is presented with assigned glycan structures obtained from MS/MS spectrum and GlycoWorkbench 2.1 program. Oligomannose, hybrid and complex glycans were found, altogether 31 different N-linked glycan. The analyzed glycans which contain sialic acid have N-glycolylneuraminic acid, which is an important difference compared to human glycans which contain exclusively N-acetylneuramic acid.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:163:952762
Studijski programNaziv: Farmacija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: integrirani preddiplomski i diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra farmacije (mag. pharm.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2019-01-16 08:39:18