Molekulsko prepoznavanje je temelj većine značajnih bioloških procesa kao što su vezanja supstrata u aktivno mjesto enzima, prijenos staničnih signala, međusobno prepoznavanje stanica te kontrola transkripcije i translacije. Interakcija biomolekula i njihovo međusobno prepoznavanje zasnivaju se na stvaranju nekovalentnog kompleksa putem nekovalentnih interakcija. U ovom radu, naglasak je stavljen na nekovalentne interakcije između proteina i njihovih liganada koji se reverzibilno vežu u proteinsko vezno mjesto. Komplementarnost između proteina i liganda ostvaruje se kroz mnoštvo nekovalentnih interakcija, poput elektrostatskih, van der Waalsovih, hidrofobnih i aromatskih interakcija te vodikovih i halogenskih veza. Glavne karakteristike većine protein – ligand interakcija su iznimno visok stupanj specifičnosti i odgovarajući afinitet, a jedna od osnovnih uloga tih interakcija je regulacija funkcije i aktivnosti proteina. U uvjetima konstantnog tlaka i konstantne temperature pri kojima se zbiva većina biokemijskih procesa, promjena slobodne energije, odnosno Gibbsove energije, predstavlja termodinamički kriterij za spontanost procesa. Promjena Gibbsove energije vezanja sastoji se od entalpijskog i entropijskog člana te vezanje može biti entalpijski ili entropijski potaknuto pri čemu je bitno naglasiti da su entalpijski i entropijski doprinosi usko povezani. Ovaj rad ukazuje na to kako je za potpun opis i razumijevanje molekulskog prepoznavanja potrebno povezati termodinamičke podatke sa strukturama interagirajućih partnera. Promjena Gibbsove energije vezanja povezana je s konstantom disocijacije (KD) kojom se izražava afinitet liganda prema proteinu (ili obrnuto). Konstanta disocijacije je vrlo bitna jer odgovara koncentraciji liganda pri kojoj polovina proteinskih molekula u sustavu ima vezan ligand. Parametar koji je važan u određivanju konstante disocijacije jest frakcijska zasićenost definirana kao udio proteinskih veznih mjesta popunjenih ligandom. Shvaćanje i interpretacija pojedinačnih komponenata promjene slobodne energije zahtijeva razmatranje protein – ligand kompleksa kao fleksibilnih više nego statičnih struktura te razmatranje uloge solvatacijskih efekata. U ovom radu opisana je i važnost hidrofobnog efekta te razlika između klasičnog i neklasičnog hidrofobnog efekta koji proizlaze iz specifičnih svojstava vode. Termodnamička analiza molekulskog prepoznavanja najčešće se provodi izotermalnom titracijskom kalorimetrijom; metodom koja direktno mjeri toplinu oslobođenu tijekom vezanja.