prikaz prve stranice dokumenta Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis
  Preuzmi
PDF 6.21 MB
diplomski rad
Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. urn:nbn:hr:217:005298
Brajković, Mislav
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Brajković, M. (2022). Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298

Brajković, Mislav. "Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298

Brajković, Mislav. "Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298

Brajković, M. (2022). 'Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 25.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298

Brajković M. Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2022 [pristupljeno 25.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298

M. Brajković, "Simulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2022. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:005298
Podaci o radu
NaslovSimulacije molekulske dinamike proteina MntR iz bakterije Mycobacterium tuberculosis
Naslov (engleski)Molecular dynamics simulations of the MntR protein from the bacterium Mycobacterium tuberculosis
AutorMislav Brajković
MentorBranimir Bertoša (mentor)
Član povjerenstvaBranimir Bertoša (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaIvana Ivančić Baće (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMartina Šeruga Musić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDavor Kovačević (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2022-01-27, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Homodimerni protein MntR (engl. Manganese Transport Regulator) regulira unutarstaničnu koncentraciju Mn2+ iona u bakteriji Mycobacterium tuberculosis represijom gena za njihov unos. Ovaj protein stvara interakcije s DNA u holo formi (s vezanim manganom), a u apo formi (bez vezanog mangana) je neaktivan. Molekularni mehanizam aktivacije proteina za vezanje DNA nije u potpunosti razjašnjen. Kako bi se istražile razlike strukturnih i dinamičkih svojstava apo i holo strukture proteina, provedene su računalne simulacije molekulske dinamike (MD). Analizom MD simulacija ustanovljeno je da su DNA-vezujuće domene (domene HTH) i N-terminalni lanci proteina MntR međusobno bliže u simulacijama holo strukture u usporedbi s apo strukturom. Približavanje domena HTH mogući je mehanizam aktivacije proteina za vezanje molekule DNA, ali potrebne su dodatne simulacije i eksperimenti kako bi to potvrdili. Manganovi ioni uzrokovali su i smanjenje fleksibilnosti nekih αzavojnica tijekom MD simulacija ukazujući na još jednu razliku apo i holo forme. Pronađena je mreža nekovalentnih interakcija između domena HTH i FeoA. Rezultati MD simulacija pokazuju da je ta mreža interakcija neophodna u povezivanju domena HTH i FeoA, prekidanje te mreže interakcija dovodi do odvajanja tih domena. Također, prekid te mreže interakcija uzrokuje i približavanje domena HTH među podjedinicama proteina što moguće ima utjecaj sposobnost vezanja DNA.
Sažetak (engleski)
MntR (Manganese Transport Regulator) is a homodimeric protein that regulates intracellular manganese ion concentration in the bacterium Mycobacterium tuberculosis by repressing the Mn2+ intake genes. As contrast to the inactive apo structure (without bound manganese ions), the holo structure (with bound manganese ions) of MntR can form interactions with DNA. The molecular mechanism by which MntR is activated for DNA binding is unknown. Molecular dynamics (MD) simulations were performed to compare structural and dynamical properties of apo and holo MntR structures. MD simulations revealed that DNA-binding domains (HTH domains) and N-terminal chains were closer in simulations of holo structure than in apo structure. This might improve DNA binding and could represent a mechanism of MntR activation. However, this hypothesis needs to be confirmed by additional MD simulations and experiments. Another distinction between apo and holo structures is that Mn2+ in holo structures causes a decrease of the flexibility of some α-helices. Analyses of MD simulations identified network of non-covalent interactions between the HTH and FeoA domains. Disruption of this network caused the HTH and FeoA domains to separate, proving its critical role in inter-domain communication. In addition, breaking of the interdomain interaction network also brought the HTH domains close together, which may have an impact on DNA binding.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:005298
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra molekularne biologije (mag. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2022-01-31 13:26:48