prikaz prve stranice dokumenta Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III
  Preuzmi
PDF 1.81 MB
diplomski rad
Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. urn:nbn:hr:217:918165
Miočić-Stošić, Fran
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Miočić Stošić, F. (2022). Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165

Miočić Stošić, Fran. "Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165

Miočić Stošić, Fran. "Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165

Miočić Stošić, F. (2022). 'Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 10.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165

Miočić Stošić F. Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2022 [pristupljeno 10.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165

F. Miočić Stošić, "Priprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2022. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:918165
Podaci o radu
NaslovPriprema, biokemijska i biofizička karakterizacija dviju prolinskih mutiranih varijanti ljudske dipeptidil-peptidaze III
Naslov (engleski)Preparation, biochemical and biophysical characterizaion of two proline mutant variants of human dipeptidyl peptidase III
AutorFran Miočić-Stošić
MentorMihaela Matovina (mentor)
Član povjerenstvaAleksandra Maršavelski (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaInes Primožič (član povjerenstva)
Član povjerenstvaBranimir Bertoša (član povjerenstva)
Član povjerenstvaIvan Kodrin (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2022-07-15, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
Dipeptidil-peptidaza III (DPP III) sudjeluje u sustavu razgradnje proteina u stanici, a vjerojatno i u regulaciji krvnog tlaka i boli. DPP III je također uključena u regulaciju signalnog puta Nrf2-Keap1 putem interakcije s proteinom Keap1. Vezanje DPP III na Keap1 onemogućava razgradnju transkripcijskog faktora Nrf2 i povećava njegovu razinu u stanici, što kod tumorskih stanica može povećati otpornost na kemoterapeutike. U bazi za genomiku raka cBioPortal odabrane su mutirane varijante DPP III, P358L i P360S, te je istražen utjecaj mutacija na peptidaznu aktivnost DPP III i interakciju s Keap1. Utvrđeno je da obje mutacije smanjuju konstantu specifičnosti DPP III te da mutacija P358L povećava afinitet DPP III za Keap1. Simulacije molekulske dinamike pokazale su da je petlja preko koje se DPP III veže na Keap1 fleksibilnija u mutantu P358L, što je vjerojatno uzrok većeg afiniteta za Keap1. Daljnjim istraživanjima će se pokušati utvrditi utjecaj mutacije P358L na biološku ulogu DPP III.
Sažetak (engleski)
Dipeptidyl peptidase III (DPP III) participates in the protein turnover, and probably in the regulation of blood pressure and pain. It is also involved in the regulation of Keap1-Nrf2 signaling pathway through interaction with Keap1. Binding of DPP III to Keap1 hinders the degradation of transcription factor Nrf2, and increases its cellular levels, which can cause the resistance of cancer cells to chemotherapeutics. Two mutated variants of DPP III, P358L and P360S were selected from cBioPortal for cancer genomics and the influence of these mutations on DPP III peptidase activity and interaction with Keap1 were investigated. It was found that both mutations lower the specificity constant of DPP III, while P358L mutation increases its affinity for Keap1. Molecular dynamic simulations showed that the loop through which DPP III binds Keap1 is more flexible in P358L mutant, which is a likely cause of the higher affinity for Keap1. Further investigations will try to elucidate the effect of P358L mutation on the biological role of DPP III.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:918165
ProjektŠifra: IP-2020-02-6743
Naziv: Interakcija dipeptidil peptidaze III s proteinom SH2 domain-containing protein 3C – moguća veza između odgovora na oksidativni stres i stanične migracije
Naziv: Dipeptidyl peptidase III interaction with SH2 domain-containing protein 3C – possible link between oxidative stress response and cell migration
Kratica: OxMiLink
Voditelj: Mihaela Matovina
Pravna nadležnost: Hrvatska
Financijer: HRZZ
Linija financiranja: IP
Studijski programNaziv: Kemija; smjerovi: istraživački
Smjer: istraživački
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag. chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Datum isteka embarga: 2023-07-15
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2022-09-29 16:43:15