prikaz prve stranice dokumenta Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka
Pristup korisnicima matične ustanove
diplomski rad
Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2011. urn:nbn:hr:217:225583
Franičević, Nina
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Franičević, N. (2011). Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583

Franičević, Nina. "Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2011. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583

Franičević, Nina. "Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2011. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583

Franičević, N. (2011). 'Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 25.03.2025., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583

Franičević N. Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2011 [pristupljeno 25.03.2025.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583

N. Franičević, "Uvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2011. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:225583
Podaci o radu
NaslovUvođenje mutacija u sintetsko mjesto izoleucil-tRNA-sintetaze s ciljem rasvjetljavanja mehanizama hidrolitičkog popravka
Naslov (engleski)Towards elucidation of hydrolitic proofreading mehanism by mutational analysis of isoleucil-tRNA-synthease synhetic site
AutorNina Franičević
MentorIta Gruić Sovulj (mentor)
Član povjerenstvaIta Gruić Sovulj (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaŽeljka Vidaković-Cifrek (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDubravka Hranilović (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2011-07-04, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Aminoacil-tRNA-sintetaze (aaRS) su enzimi koji kataliziraju reakciju kovalentnog vezanja aminokiseline na odgovarajuću molekulu tRNA. Uslijed nemogućnosti izbora pripadne aminokiseline s visokim stupnjem točnosti, neke aaRS su razvile mehanizme kojima popravljaju pogreške pri aminoacilaciji. Popravkom prije prijenosa uklanjaju se pogreške nastale prilikom aktivacije nepripadne aminokiseline, a popravkom poslije prijenosa one nastale njenim prijenosom na tRNA. Najnovija istraživanja upućuju na... Više to da se kod izoleucil-tRNA-sintetaze (lleRS) popravak prije prijenosa odvija u sintetskom mjestu enzima, gdje dolazi do kinetičke razdiobe nepripadnog aminoacil-adenilata između reakcija hidrolize i prijenosa aminokiseline na tRNA. Ciljana mutageneza odabranih bočnih ogranaka u sintetskom mjestu i kinetička karakterizacija dobivenih mutanata IleRS pridonijele su razumijevanju mehanizma kojim se odvija reakcija aktivacije pripadne i nepripadne aminokiseline te hidroliza nepripadnih aminoacil-adenilata. Tako, hidrolitički popravak u sintetskom mjestu ovisi o preciznoj konformaciji aktivnog mjesta koja pozicionira nepripadni aminoacil-adenilat u hidrolitičko podmjesto. Dobiveni rezultati upućuju da Gly56, Tyr59 i Glu561 imaju važnu ulogu prilikom razlikovanja pripadnih i nepripadnih supstrata te pozicioniranja katalitičke molekule vode. Sakrij dio sažetka
Sažetak (engleski)
Aminoacyl-tRNA synthetases (aaRSs) catalyze covalent attachment of amino acids to their cognate tRNAs. Due to inherent inability of some aaRS to recognize cognate amino acid with a high accuracy, these aaRS have developed hydrolytic editing mechanisms to correct mistakes made during aminoacylation. Pre-transfer editing clears the noncognate aminoacyl-adenylates, while misacylated tRNAs are corrected by the post-transfer editing. Recent data show that pre-transfer editing by isoleucyl-tRNA... Više synthetase (IleRS) occurs within the synthetic site, where noncognate aminoacyl-adenylate is kinetically partitioned between hydrolysis and the transfer step. Site-directed mutagenesis and kinetic characterization of the obtained IleRS synthetic site mutants contributed to understanding of the mechanisms of amino acid activation and noncognate aminoacyl-adenylate hydrolysis. Thus, pre-transfer editing depends on precise conformation of the synthetic site that positions the noncognate aminoacyl-adenylate in the hydrolytic subsite. We propose that Gly56, Tyr59 and Glu561 have important role in discrimination of the cognate and noncognate substrates and in positioning of the catalytic water molecule. Sakrij dio sažetka
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:225583
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra molekularne biologije (mag. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaPristup korisnicima matične ustanove
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-05-03 08:17:52
accessibility

closePristupačnostrefresh

Ako želite spremiti trajne postavke, kliknite Spremi, ako ne - vaše će se postavke poništiti kad zatvorite preglednik.