prikaz prve stranice dokumenta Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium
  Preuzmi
PDF 5.83 MB
disertacija
Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2016. urn:nbn:hr:217:633407
Kekez, Ivana
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Kekez, I. (2016). Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium (Disertacija). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407

Kekez, Ivana. "Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2016. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407

Kekez, Ivana. "Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2016. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407

Kekez, I. (2016). 'Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium', Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 22.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407

Kekez I. Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium [Disertacija]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2016 [pristupljeno 22.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407

I. Kekez, "Structural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium", Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2016. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:633407
Podaci o radu
NaslovStructural characterization of Heliobacter plyori proteinsrequired for survival of the bacterium
Naslov (hrvatski)Strukturna karakterizacija proteina bakterije Helicobacter pylori važnih za njezino preživljavanje
AutorIvana Kekez
MentorDubravka Matković-Čalogović (mentor)
MentorGiuseppe Zanotti https://orcid.org/0000-0002-0945-6501 (mentor)
Član povjerenstvaJasmina Rokov Plavec (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaDubravka Matković-Čalogović (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMarija Luić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2016-07-04, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Anorganska kemija
Univerzalna decimalna klasifikacija
(UDC)		54 - Kemija. Kristalografija. Mineralogija
Sažetak
Within this thesis several proteins from H. pylori, important for survival of the bacterium, were structurally characterized (HpFlgD, CrdA, HP1026). Crystal structure of the truncated form of the HpFlgD protein revealed that spatial orientation of the two domains differs from that of the homologous FlgD family members. This fact together with the observation that truncated HpFlgD assembles into tetramers, both in the solution and in the crystal form, strongly suggests that significant differences exist in the molecular organization of the flagella in different bacterial species. It was shown that incubation of the putative copper binding CrdA protein with Cu2+ ions favours formation of monomeric species in solution and that CrdA binds Cu2+ with very low affinity which is a property of copper trafficking proteins. Functional assays of the HP1026 protein demonstrated for the first time its ATPase activity. While proteins that belong to the class of AAA+ proteins usually form hexamers, HP1026 was found to form dimers.
Sažetak (hrvatski)
U sklopu ove disertacije strukturno su okarakterizirani proteini iz bakterije H. pylori koji su važni za njezino preživljavanje (HpFlgD, CrdA, HP1026). Riješena kristalna struktura skraćenog proteina HpFlgD ukazala je na drugačiju međusobnu orijentaciju dviju domena nego što je nađeno u ostalim homolozima proteina FlgD. Također je pokazano da je skraćeni HpFlgD i u otopini i kristalu prisutan kao tetramer što ukazuje na značajnu razliku u molekularnoj organizaciji biča u različitih bakterijskih vrsta. Uočeno je da dodatak iona Cu2+ u otopinu CrdA, proteina koji pretpostavljeno veže bakrove ione, potiče stvaranje monomernih vrsta u otopini te da CrdA veže ione Cu2+ sa slabim afinitetom što je karakteristika proteina koji prenose bakrove ione. Funkcionalna karakterizacija proteina HP1026 je po prvi put demonstrirala da HP1026 obavlja ATPaznu aktivnost. Iako se proteni koji spadaju u skupinu AAA+ proteina najčešće udružuju kao heksameri, za HP1026 je pokazano da u otopini stvara dimerne vrste.
Ključne riječi
Ključne riječi (hrvatski)
Jezikengleski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:633407
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: poslijediplomski doktorski
Akademski / stručni naziv: doktor/doktorica znanosti, područje prirodnih znanosti, polje kemija (dr. sc.)
Vrsta resursaTekst
Opseg147 str. ; 30 cm
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-02-03 10:22:42