prikaz prve stranice dokumenta Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli
  Preuzmi
PDF 4.92 MB
disertacija
Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. urn:nbn:hr:217:762578
Cvetešić, Nevena
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Cvetešić, N. (2015). Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli (Disertacija). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578

Cvetešić, Nevena. "Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578

Cvetešić, Nevena. "Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578

Cvetešić, N. (2015). 'Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli', Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 24.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578

Cvetešić N. Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli [Disertacija]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2015 [pristupljeno 24.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578

N. Cvetešić, "Mehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli", Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2015. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:762578
Podaci o radu
NaslovMehanizmi popravka pogreške leucil-tRNA-sintetaze sprječavaju nekanonsku mistranslaciju proteoma bakterije Escherichia coli
Naslov (engleski)Proofreading activities of leucyl-tRNA synthetase prevent noncanonical mistranslation of the Escherichia coli proteome
AutorNevena Cvetešić
MentorIta Gruić Sovulj (mentor)
Član povjerenstvaBranimir Bertoša (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaIta Gruić Sovulj (član povjerenstva)
Član povjerenstvaGordana Maravić Vlahoviček (član povjerenstva)
MBZ: 237106
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2015-03-18, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Univerzalna decimalna klasifikacija
(UDC)		54 - Kemija. Kristalografija. Mineralogija
Sažetak
Sažetak Aminoacil-tRNA-sintetaze (aaRS) su enzimi koji kataliziraju povezivanje aminokiseline i tRNA. Povezivanje isključivo pripadnog para presudno je za točnu biosintezu proteina. AaRS koje nisu dovoljno specifične za pripadnu aminokiselinu imaju složene mehanizme popravka vlastitih pogrešaka. Popravak se može odvijati prije (hidroliza aminoacil-adenilata) ili nakon prijenosa aminokiseline na tRNA (hidroliza misacilirane tRNA). U ovoj disertaciji detaljno su okarakterizirane sintetska i hidrolitičke reakcije leucil-tRNA-sintetaze (LeuRS) iz bakterije E. coli. Pokazano je da LeuRS ne koristi tRNA-ovisan popravak pogreške prije prijenosa i da pogreške uklanja kroz hidrolizu misacilirane tRNA. Izoleucin je u literaturi istaknut kao dobar supstrat LeuRS koji ugrožava točnost dekodiranja leucinskih kodona. Kinetički eksperimenti pokazuju da LeuRS u sintetskoj reakciji učinkovito isključuje izoleucin, zbog čega popravak pogreške nema ulogu u sprječavanju mistranslacije leucinskih kodona izoleucinom. Nedavno je pokazano da se norvalin, neproteinogena aminokiselina, nakuplja u bakterijskoj citoplazmi u uvjetima nedostatka kisika. Rezultati ove disertacije pokazuju da je glavna biološka funkcija hidrolitičkog popravka LeuRS isključivanje norvalina iz genetičkog koda. Kroz ovo istraživanje otkrivena je poveznica popravka pogreške LeuRS i mehanizama prilagodbe bakterija na rast u uvjetima sa smanjenom količinom kisika.
Sažetak (engleski)
Aminoacyl-tRNA synthetases (aaRS) are enzymes that catalyse pairing of amino acids and tRNAs. As coupling of cognate pairs is crucial for accurate protein biosynthesis, aaRSs have developed complex proofreading mechanisms for correction of errors made in amino acid selection. Proofreading may occur before (hydrolysis of aminoacyl-adenylate), or after transfer of amino acid to tRNA (hydrolysis of misacylated tRNA). Synthetic and hydrolytic reactions of leucyl-tRNA synthetase (LeuRS) are characterised in detail within this thesis. The results demonstrate that LeuRS lacks tRNA-dependent pre-transfer editing and relies on robust post-transfer editing to clear aminoacylation errors. Isoleucine is generally thought to be a significant threat for accurate leucylation. However, kinetic experiments demonstrate that LeuRS efficiently excludes isoleucine in the synthetic reaction and that hydrolytic repair does not have a role in isoleucine elimination. A recent study showed that norvaline, a non-proteinogenic amino acid, accumulates in bacterial cytoplasm during oxygen deprivation. It appears that the major biological role of LeuRS editing is exclusion of norvaline from the genetic code. Research within this thesis reveals that LeuRS editing is interconnected with cellular mechanisms that ensure bacterial adaptability to low-oxygen environment.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:762578
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: poslijediplomski doktorski
Akademski / stručni naziv: doktor/doktorica znanosti, područje prirodnih znanosti, polje kemija (dr. sc.)
Vrsta resursaTekst
Opseg161 str. ; 30 cm
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-02-07 13:34:47