Alosterija je jedan od načina regulacije proteinske aktivnosti. Sposobnost alosteričkih proteina da mijenjaju tercijarnu i kvaternu strukturu, što dovodi do razlike u afinitetu vezanja supstrata, uvelike ih razlikuje od uobičajenih proteina. Pomoću alosterije enzimi mogu gotovo trenutno osjetiti koncentraciju metabolita u stanici i djelovati u skladu s time. U ovom radu opisana su svojstva, građa i konformacijske promjene triju proteina: hemoglobina, te enzima aspartat-transkarbamoilaze i fosfofruktokinaze. Hemoglobin je prvi protein povezan sa specifičnom fiziološkom funkcijom, prijenosom kisika iz područja viših parcijalnih tlakova kisika u područja nižih parcijalnih tlakova kisika. Također je uzet kao predmet proučavanja kojim je potpomognuto objašnjavanje kontrole enzimske aktivnosti i općenitih mehanizama djelovanja alosteričkih proteina. Postoje dva takva osnovna mehanizma: usklađeni i sekvencijalni model alosterije. Usklađeni model podrazumjeva da se svaka podjedinica nalazi u jednom od dva moguća stanja, T i R, dok sekvencijalni model pretpostavlja postojanje više prijelaznih konformacija između dvije krajnosti, T i R stanja. Alosterički proteini mogu imati više različitih modulatora koji se mogu vezati na različita mjesta na proteinu. Tako je kod hemoglobina vezno mjesto za kisik ujedno i aktivno (katalitičko) i regulatorno (alosteričko) mjesto i nalazi se na sve četiri podjedinice, dok za njegov modulator 2,3-bisfosfoglicerat postoji samo jedno alosteričko mjesto unutar cijelog tetramera. Aspartat-transkarbamoilaza posjeduje dvije vrste podjedinica sa zasebnom ulogom: regulatornu, koja sadrži alosteričko mjesto, i katalitičku, koja sadrži aktivno mjesto dok se kod fosfofruktokinaze 1 aktivno mjesto nalazi uglavnom pri sredini podjedinice, a regulatorno na sučelju podjedinica.