prikaz prve stranice dokumenta Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina
  Preuzmi
PDF 1.88 MB
diplomski rad
Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. urn:nbn:hr:217:702721
Viher, Marija
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Viher, M. (2017). Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721

Viher, Marija. "Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721

Viher, Marija. "Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721

Viher, M. (2017). 'Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 25.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721

Viher M. Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2017 [pristupljeno 25.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721

M. Viher, "Drevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2017. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:702721
Podaci o radu
NaslovDrevni proteini kao termički stabilniji analozi postojećih proteina
Naslov (engleski)Ancestral proteins as thermostable analogues of extant proteins
AutorMarija Viher
MentorMarko Močibob (mentor)
Član povjerenstvaMarko Močibob (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaMarijana Đaković (član povjerenstva)
Član povjerenstvaIvan Kodrin (član povjerenstva)
Član povjerenstvaIta Gruić Sovulj (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2017-09-25, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
Aminoacil-tRNA-sintetaze kataliziraju spajanje aminokiseline s pripadnom tRNA. Leucil-tRNA-sintetaza sadrži dodatnu domenu za popravak pogreške za hidrolizu nepripadno sparenih supstrata. Računalno rekonstruirani drevni proteini često su termički stabilniji od proteina iz kojih su izvedeni. Međutim, do sada ih se istraživalo zbog proučavanja mehanizama evolucije, a ne zbog primjene njihove termičke stabilnosti. Predmet ovoga rada su drevna leucil-tRNA-sintetaza i njezina mutirana inačica s inaktiviranom domenom za popravak. Termička stabilnost drevne leucil-tRNA-sintetaze ispitana je dvjema različitim metodama: diferencijalnom pretražnom fluorimetrijom i mjerenjem aktivnosti enzima pri povišenoj temperaturi. Određeni su njezini kinetički parametri u uvjetima ustaljenog i predustaljenog stanja. Drevna leucil-tRNA-sintetaza je termostabilnija od leucil-tRNA-sintetaze iz E. coli, a enzimi su identični u reakcijama aktivacije, prijenosa aminokiseline i popravka pogreške. Drevni enzimi stoga mogu pronaći primjenu kao termički stabilniji analozi postojećih proteina u uvjetima gdje je poželjna veća stabilnost enzima.
Sažetak (engleski)
Aminoacyl-tRNA synthetases catalyse coupling of amino acids with their cognate tRNAs. Leucyl-tRNA synthetase has additional editing domain in which hydrolysis of misactivated amino acids takes place. Inferred ancestral proteins often show greater thermostability than their extant descendant proteins. However, until now they were used in evolution mechanism research and not due to application of their thermal properties. Subject of this thesis are ancestral leucyl-tRNA synthetase and its mutant with inactivated editing domain. Thermostability of ancestral leucyl-tRNA-synthetase was monitored with two different methods: differential scanning fluorimetry and enzyme activity measurement. Its kinetical parameters were determined with steady state and pre-steady state kinetics. Ancestral leucyl-tRNA synthetase is more thermostable than E. coli leucyl-tRNA synthetase and both enzymes are kinetically identical in reactions of amino acid activation, transfer on tRNA and editing. Therefore, ancestral enzymes can be used as thermostable analogues of extant proteins in conditions that ask for greater stability.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:702721
Studijski programNaziv: Kemija; smjerovi: istraživački
Smjer: istraživački
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag. chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-10-17 16:39:07