prikaz prve stranice dokumenta Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori
  Preuzmi
PDF 5.46 MB
diplomski rad
Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. urn:nbn:hr:217:510076
Papa, Lucija
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Papa, L. (2017). Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076

Papa, Lucija. "Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076

Papa, Lucija. "Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076

Papa, L. (2017). 'Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 25.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076

Papa L. Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2017 [pristupljeno 25.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076

L. Papa, "Strukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2017. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:510076
Podaci o radu
NaslovStrukturna istraživanja enzima purinske nukleozidne fosforilaze iz bakterije Helicobacter pylori
Naslov (engleski)Structural investigation of enzyme purine nucleoside phosphorylase from bacteria Helicobacter pylori
AutorLucija Papa
MentorMarija Luić (mentor)
Član povjerenstvaDubravka Matković-Čalogović (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaMarija Luić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDavor Kovačević (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMarijana Đaković (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2017-02-21, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
Bakterija Helicobacter pylori, patogen ljudskog probavnog sustava, za biosintezu purinskih nukleozida koristi samo pomodni metabolički put. Smatra se da bi inhibicija ključnih enzima navedenog puta mogla inhibirati rast ove bakterije. Jedan od takvih enzima je purinska nukleozidna fosforilaza (PNP), koja katalizira fosforolitičko cijepanje glikozidne veze u purinskim nukleozidima. Kako bi se što bolje razumjelo vezanje liganada u aktivno mjesto PNP, pripremljeni su kristali binarnih kompleksa PNP s fosfatnim anionom, te s formicinom A - strukturnim analogom purinskog nukleozida adenozina, kao i kristali ternarnog kompleksa koji sadrži oba liganda. Trodimenzijske strukture kompleksa određene su metodom difrakcije rendgenskog zračenja na jediničnom kristalu. Vezanje fosfatnih aniona u aktivna mjesta enzima, koje je mogude samo u uvjetima snižene ionske jakosti, vjerojatno dovodi do konformacijske promjene u podjedinici i zatvaranja aktivnog mjesta. U otvorenim aktivnim mjestima konformacija formicina A razlikuje se od one u zatvorenim aktivnim mjestima. Navedeno je u skladu s trenutno pretpostavljenim katalitičkim mehanizmom za sličan PNP iz bakterije E. coli.
Sažetak (engleski)
Bacterium Helicobacter pylori is a known human digestive system pathogen. For biosynthesis of purine nucleosides it relies exclusively on salvage pathway, therefore, new medicine could be developed by inhibiting salvage pathway's crucial enzymes. Purine nucleoside phosphorylase (PNP), one of those enzymes, catalyzes phosphorolytic cleavage of the glycosidic bond in purine nucleosides. Binary complexes of PNP with phosphate ions (natural substrate) and formycin A (natural substrate's uncleavable structural analogue), and ternary complex of PNP with both of those ligands were prepared and crystallized in order to explore ligand binding into the active sites of the enzyme. Structures of the prepared complexes were determined using single-crystal X-ray crystallography. Closing of the active sites is probably caused by conformational changes driven by phosphate binding, possible only in low ionic strength conditions. Formycin A adopts different conformations in open and closed active sites. Observed effects are in agreement with the currently proposed catalytic mechanism of the similar PNP protein from E. coli.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:510076
Studijski programNaziv: Kemija; smjerovi: istraživački
Smjer: istraživački
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag. chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Datum isteka embarga: 2018-08-21
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-03-03 13:25:22