prikaz prve stranice dokumenta Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis
  Preuzmi
PDF 1.76 MB
diplomski rad
Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2018. urn:nbn:hr:217:708208
Rubić, Ivana
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Rubić, I. (2018). Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208

Rubić, Ivana. "Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208

Rubić, Ivana. "Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208

Rubić, I. (2018). 'Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 27.04.2025., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208

Rubić I. Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2018 [pristupljeno 27.04.2025.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208

I. Rubić, "Važnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2018. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:708208
Podaci o radu
NaslovVažnost aminokiselina Arg295 i Met367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kupusa Brassica rapa ssp. pekinensis
Naslov (engleski)The importance of Arg295 and Met365 amino acids for the stability of auxin-amidohydrolase BrILL2 enzyme from cabbage Brassica rapa ssp. pekinensis
AutorIvana Rubić
MentorBranka Salopek Sondi (mentor)
Član povjerenstvaJasmina Rokov Plavec (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaVesna Petrović Peroković (član povjerenstva)
Član povjerenstvaBiserka Prugovečki (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMarko Močibob (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2018-06-18, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
Istražena je uloga aminokiselina R295 i M367 za stabilnost enzima auksin-amidohidrolaze BrILL2 iz kineskog kupusa (Brassica rapa L.). U tu svrhu korišteni su konstrukti R295A i M367A prethodno dobiveni mjesno-specifičnom mutagenezom. Rekombinantni proteini, divlji tip i mutirane varijante, su proizvedeni heterolognom ekspresijom u bakteriji Escherichia coli, pročišćeni afinitetnom kromatografijom pomoću Ni-NTA agaroze i provjereni elektroforezom u poliakrilamidnom gelu. Modeliranjem je... Više predložen model, odnosno tercijarna struktura divljeg tipa BrILL2, a kao predložak korištena je auksin-amidohidrolaza iz Arabidopsis thaliana. Aminokiseline R295 i M367 stvaraju međusobnu interakciju u blizini aktivnog mjesta koja potpomaže postizanju stabilnije zatvorene konformacije enzima. Njihova mutacija u alanin dovodi do perturbacija u sekundarnoj strukturi mutiranih varijanata u odnosu na divlji tip što je dokazano metodom cirkularnog dikroizma. Diferencijalnom pretražnom kalorimetrijom pokazano je da promjene u sekundarnoj strukturi uzrokovane mutacijama utječu na stabilnost enzima. Sakrij dio sažetka
Sažetak (engleski)
The role of amino acids R295and M367was investigated for the stability of auxin-amidohydrolase BrILL2 from Chinese cabbage (Brassica rapa L.).Constructs R295A and M367A,previously prepared by site specific mutagenesis, were used. The recombinant proteins were produced by heterologous expression in Escherichia coli bacteria, purified by affinity chromatography using Ni-NTA agarose resin and confirmed by electrophoresis in polyacrylamide gel. Tertiary structure of wild type BrILL2 was... Više modeled on the basis of auxin-amidohydrolase from Arabidopsis thaliana. Amino acids R295 and M367 interact in the proximity of the active site and this interaction participate in stabilization of closed conformation..Their mutation to alanine results in the perturbation of secondary structure of the mutants in comparison to the wild type which was proven by circular dichroism.Differential scanning calorimetry determined that the change of secondary structure affects the stability of the enzyme. Sakrij dio sažetka
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:708208
Studijski programNaziv: Kemija; smjerovi: istraživački
Smjer: istraživački
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag. chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2018-06-27 09:32:42
accessibility

closePristupačnostrefresh

Ako želite spremiti trajne postavke, kliknite Spremi, ako ne - vaše će se postavke poništiti kad zatvorite preglednik.