prikaz prve stranice dokumenta Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron
  Preuzmi
PDF 3.05 MB
disertacija
Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2018. urn:nbn:hr:217:889715
Sabljić, Igor
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Sabljić, I. (2018). Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron (Disertacija). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715

Sabljić, Igor. "Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715

Sabljić, Igor. "Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715

Sabljić, I. (2018). 'Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron', Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 22.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715

Sabljić I. Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron [Disertacija]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2018 [pristupljeno 22.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715

I. Sabljić, "Strukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron", Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2018. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:889715
Podaci o radu
NaslovStrukturna karakterizacija dipeptidil-peptidaze III iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron
Naslov (engleski)Structural characterization of dipeptidyl peptidase III from the bacterium Bacteroides thetaiotaomicron
AutorIgor Sabljić
MentorMarija Luić (mentor)
Član povjerenstvaMarko Močibob (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaMarija Luić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDubravka Matković-Čalogović (član povjerenstva)
MBZ: 108862
Član povjerenstvaMarija Abramić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2018-06-20, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Univerzalna decimalna klasifikacija
(UDC)		54 - Kemija. Kristalografija. Mineralogija
Sažetak
Dipeptidil-peptidaza III (DPP III) je široko rasprostranjena citosolna metalopeptidaza iz porodice M49, koja odcjepljuje dipeptide s N-kraja peptidnih supstrata. Većina istraživanja o DPP III napravljena je na ortolozima iz eukariota koja ukazuju na njenu opću funkciju u intracelularnom katabolizmu proteina, ulogu u regulaciji boli te odgovoru na oksidativni stres. U ovom radu je strukturno karakterizirana prva prokariotska DPP III, i to iz bakterije Bacteroides thetaiotaomicron, ljudskog simbionta koji nastanjuje tanko i debelo crijevo. Kinetičkom analizom utvrđeno je da je Arg2-2-naftilamid njezin najbolji sintetski supstrat. Elektroforetskim metodama je utvrđeno da pročišćeni proteinski uzorak sadrži tri forme DPP III. Zamjenom svih cisteinskih ostataka u serinske pripremljen je dovoljno homogen uzorak za kristalizaciju bakterijske DPP III. Riješene su strukture u otvorenoj i zatvorenoj konformaciji proteina. Pokazalo se da ovaj protein pripada istoj strukturnoj klasi kao i ljudska i kvaščeva DPP III. S obzirom na gotovo jednako aktivno mjesto može se pretpostaviti i isti mehanizam djelovanja.
Sažetak (engleski)
Dipeptidyl peptidase III (DPP III) is a widespread cytosolic metalopeptidase of the M49 family, which cleaves dipeptides from the N-terminus of its peptide substrates. Previous studies of the DPP III enzyme were focused on eukaryotic orthologs and indicate its general function in the intracellular protein catabolism, pain regulation as well as the response to oxidative stress. In this work, the first prokaryotic DPP III, that from the human gut symbiont bacterium Bacteroides thetaiotaomicron, was structurally characterized. Kinetic analysis showed that Arg2-2-naphthylamide is the preferred synthetic substrate. Electrophoretic methods revealed that the purified protein sample contains three forms. By replacing all cysteine residues with serines, homogeneity of the sample improved enough to enable successful crystallization of the bacterial DPP III. Structures in open and closed conformations were solved and they have the same protein fold as the human and yeast DPP III. Considering the fact that these three enzymes have almost identical active sites, the same mechanism of action can be assumed.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:889715
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: poslijediplomski doktorski
Akademski / stručni naziv: doktor/doktorica znanosti, područje prirodnih znanosti, polje kemija (dr. sc.)
Vrsta resursaTekst
Opseg105 str. ; 30 cm
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2018-07-10 09:17:59