prikaz prve stranice dokumenta Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa
  Preuzmi
PDF 4.83 MB
diplomski rad
Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. urn:nbn:hr:217:602791
Mrnjavac, Natalia
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Mrnjavac, N. (2015). Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791

Mrnjavac, Natalia. "Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791

Mrnjavac, Natalia. "Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791

Mrnjavac, N. (2015). 'Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 22.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791

Mrnjavac N. Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2015 [pristupljeno 22.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791

N. Mrnjavac, "Računalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2015. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602791
Podaci o radu
NaslovRačunalne simulacije interakcija dviju domena autotransporterske esteraze EstA iz bakterije Pseudomonas aeruginosa
Naslov (engleski)Molecular dynamics study of functionally relevant interdomain and active site interactions in the autotransporter esterase EstA from Pseudomonas aeruginosa
AutorNatalia Mrnjavac
MentorBranimir Bertoša (mentor)
Član povjerenstvaBranimir Bertoša (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaIta Gruić Sovulj (član povjerenstva)
Član povjerenstvaIvana Ivančić Baće (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDavor Kovačević (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2015-04-27, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Enzim EstA je funkcionalno GDSL esteraza. Putuje kroz vanjsku membranu bakterije Pseudomonas aeruginosa mehanizmom Va ili autotransporterskim mehanizmom kod kojeg se katalitička domena prenosi u izvanstanični prostor uz pomoć β bačve (autotransporterske domene). U slučaju EstA β bačva i na nju vezana katalitička domena ostaje učvršćena u membrani. Biološki supstrat EstA je nepoznat, ali je poznato da je aktivnost ovog enzima povezana s pokretljivošću bakterijske stanice, stvaranjem biofilmova i produkcijom ramnogalakturonana. Kao u ostalih GDSL hidrolaza, i u aktivnom mjestu EstA se nalazi katalitička trijada i oksioanionska šupljina. U ovom radu su identificirane funkcionalno važne aminokiseline i mreža vodikovih veza u aktivnom mjestu. Uz to, opisane su hidrofobne interakcije i vodikove veze između domena. U odcijepljenoj katalitičkoj domeni je zamijećeno otvaranje aktivnog mjesta kako bi se omogućilo pristajanje tetraedarskog intermedijera, dok je u cjelovitom enzimu EstA s vezanim intermedijerom zamijećena promjena u strukturi heliksa 6 u aktivnom mjestu. Svi rezultati su temeljeni na 100 ns dugim simulacijama molekulske dinamike odcijepljene katalitičke domene i cjelovitog enzima EstA, u oba slučaja sa i bez vezanog tetraedarskog intermedijera.
Sažetak (engleski)
The enzyme EstA is functionally a GDSL esterase. It is transferred through the outer membrane of Pseudomonas aeruginosa by the type Va or autotransporter mechanism, where the transfer of the catalytic domain (the passenger) to the cell exterior is aided by the β barrel domain (the autotransporter). In EstA the barrel remains membrane embedded with the passenger bound to it. The physiological substrate of EstA is unknown, although its activity is known to be related to bacterial cell motility, biofilm formation and rhamnogalacturonan production. As a GDSL hydrolase, the active site of EstA contains a catalytic triad and oxyanion hole. Relevant active site residues, including an active site hydrogen bond network, are described in this work. In addition, interdomain hydrogen bonds and hydrophobic interactions are characterised. Active site opening to fit the tetrahedral intermediate was observed in the isolated passenger domain, while a structural perturbation of the active site helix 6 was noticed when the tetrahedral intermediate was bound in full-length EstA. All results are based on 100 ns long molecular dynamics simulations of the passenger domain of EstA and full-length membrane embedded EstA, both with and without a bound tetrahedral intermediate.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:602791
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra molekularne biologije (mag. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-04-24 07:53:18