prikaz prve stranice dokumenta Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike
Pristup korisnicima matične ustanove
diplomski rad
Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2013. urn:nbn:hr:217:468247
Petrović, Saša
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Petrović, S. (2013). Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247

Petrović, Saša. "Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2013. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247

Petrović, Saša. "Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2013. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247

Petrović, S. (2013). 'Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 22.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247

Petrović S. Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2013 [pristupljeno 22.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247

S. Petrović, "Istraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2013. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:468247
Podaci o radu
NaslovIstraživanje supstratne specifičnosti acil-CoA tioesteraze I iz bakterije Pseudomonas aeruginosa korištenjem simulacije molekularne dinamike
Naslov (engleski)Investigation of substrate specificity of acyl-CoA thioesterase I from the bacteria Pseudomonas aeruginosa using molecular dynamics
AutorSaša Petrović
MentorBranimir Bertoša (mentor)
Član povjerenstvaBranimir Bertoša (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaIta Gruić Sovulj (član povjerenstva)
Član povjerenstvaKristian Vlahoviček (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDijana Škorić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2013-09-19, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Acil-­CoA-­tioesteraza I (TesA) iz bakterije Pseudomonas aeruginosa lipolitički je enzim koji pripada obitelji GDSL hidrolaza. Obitelj GDSL hidrolaza relativno je nova i neistražena skupina enzima s velikim potencijalom za primjenu u farmaceutskoj i prehrambenoj industriji, kao i za daljnja biokemijska istraživanja. Posebnost ove enzimske obitelji su izuzetna supstratna nespecifičnost te tipični GDSL motiv oko serina iz katalitičke trijade, koji se razlikuje od GXSXG motiva iz većine dosad istraženih lipaza. TesA sudjeluje u putu sinteze masnih kiselina te katalizira hidrolizu čitavog niza supstrata (estera i tioestera različite duljine lanca masnih kiselina). U ovom radu pokušali smo razjasniti molekularnu osnovu supstratne specifičnosti i supstratnog promiskuiteta enzima TesA korištenjem računalnih metoda temeljenih na polju sila, prvenstveno molekularne dinamike (MD). Rezultati simulacija poduprti su eksperimentalnim mjerenjem aktivnosti enzima prema različitim supstratima. Simulacijama smo objasnili smještanje supstrata različitih veličina i oblika u aktivno mjesto TesA te promjene u strukturi i dinamici aktivnog mjesta izazvanih prisutnošću različitih supstrata te uvođenjem mutacija. Utjecaj izabranih mutacija istražen je in silico i eksperimentalnim metodama.
Sažetak (engleski)
Acyl-­CoA thioesterase I (TesA) from the bacterium Pseudomonas aeruginosa is a lipolytic enzyme that belongs to the family of GDSL hydrolases. The GDSL hydrolase family is a relatively new and not so well investigated group of enzymes with a great potential for application in pharmaceutical and food industry. Members of this enzyme family have typical GDSL motif surrounding the serine form the catalytic triad, which is different from the GXSXG motif found in other lipases. Some members of the GDSL family show large substrate promiscuity. Enzyme TesA is engaged in the fatty acid synthesis, and it hydrolyses a large number of different substrates (esters and thioesters with different fatty acid chain length). In this thesis we have tried to determine the molecular basis of substrate specificity and promiscuity of enzyme TesA using force field based computational methods, primarily molecular dynamics (MD) simulations. Simulation results are supported by experimentally determined enzyme activity towards different substrates. We have investigated the positioning of differently sized and shaped substrates in the binding site of the enzyme TesA, as well as the changes in structure and dynamics of the binding site caused by the presence of different substrates. According to the simulation results, mutations that should affect TesA activity were proposed. The proposed mutants were investigated by in silico and experimental methods.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:468247
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra molekularne biologije (mag. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaPristup korisnicima matične ustanove
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-04-27 12:29:23