prikaz prve stranice dokumenta Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina
  Preuzmi
PDF 906.79 KB
završni rad
Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2021. urn:nbn:hr:217:757657
Toplak, Julia Jelena
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Toplak, J. J. (2021). Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina (Završni rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657

Toplak, Julia Jelena. "Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina." Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2021. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657

Toplak, Julia Jelena. "Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina." Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2021. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657

Toplak, J. J. (2021). 'Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina', Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 25.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657

Toplak JJ. Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina [Završni rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2021 [pristupljeno 25.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657

J. J. Toplak, "Sustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina", Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2021. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:757657
Podaci o radu
NaslovSustav Pup-proteasom: posljednja postaja u životu bakterijskih proteina
Naslov (engleski)The Pup-proteasome system: the last station in the life of bacterial proteins
AutorJulia Jelena Toplak
MentorIta Gruić-Sovulj (mentor)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2021-09-10, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Pupilacija je posttranslacijska modifikacija proteina prisutna u bakterija iz koljena Actinobacteria. Mali protein Pup se izopeptidnom vezom veže na ciljni protein i predstavlja oznaku za usmjeravanje proteina u proteasomalnu razgradnju. Iako pupilacija predstavlja funkcionalnu analogiju ubikvitinaciji kod eukariota, procesi se razlikuju u enzimima koji ih provode. Reakciju pupilacije kataliziraju enzimi iz skupine karboksilat-amin ligaza, Dop i PafA, a isti enzimi sudjeluju i u reakcijama depupilacije i transpupilacije. Sustav Pup-proteasom omogućuje aktinobakterijama degradaciju nefunkcionalnih ili neželjenih proteina, a za njegovu aktivaciju potrebni su aktivatori koji omogućuju ulazak supstrata u 20S sržnu česticu proteasoma, njegovo razmatanje i translokaciju. Proteini Mpa/ARC za aktivaciju 20S proteasoma koriste ATP, dok protein PafE predstavlja aktivator neovisan o ATP-u. Proteasomalna razgradnja proteina uključena je u obavljanje i regulaciju brojnih staničnih procesa kao što su popravak DNA, regulacija količine metalnih iona u stanici te normalno funkcioniranje metabolizma dušika. Za patogenost bakterije M. tuberculosis koja uzrokuje tuberkulozu nužan je sustav Pup-proteasom zbog čega proces pupilacije i 20S proteasom predstavljaju moguće mete u borbi protiv ove bakterije.
Sažetak (engleski)
Pupylation is a post-translational modification of proteins present in the bacterial phylum Actinobacteria. The small protein Pup is bound to the target protein by a isopeptide bond and represents a mark that directs proteins to proteasomal degradation. Although pupylation is functionally analogous to ubiquitination in eukaryotes, the processes differ in the enzymes that carry them out. The reaction of pupylation is catalyzed by enzymes from the family of carboxylate amine ligases, Dop and PafA, that are also involved in depupylation and transpupylation reactions. The Pup-proteasome system in actinobacteria allows degradation of nonfunctional or damaged proteins and the activators are required to enable the entry, unfolding and translocation of substrates in the 20S core particle of the proteasome. Proteins Mpa/ARC use ATP for the proteasome activation whereas protein PafE is an activator independent of ATP. Proteasomal degradation of proteins is involved in functioning and regulation of numeorous cell processes like DNA repair, regulation of metal ions concentration in the cell and normal nitrogen metabolism. The Pup-proteasome system is necessary for pathogenicity of M. tuberculosis that causes tuberculosis, which suggests that the process of pupylation and 20S proteasome could be targets in the battle against this bacterium
Ključne riječi
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:757657
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: preddiplomski
Akademski / stručni naziv: sveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) molekularne biologije (univ. bacc. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2021-09-15 13:29:01