Stanična stijenka kvasca Saccharomyces cerevisiae građena je od glukana, hitina, te najmanje 30 različitih manoproteina. U fokusu ovog istraživanja bila su dva proteina lokalizirana u staničnoj stijenci kvasca, Scw4 i njegov strukturni homolog Scw10, koji su prvo opisani kao proteini koji sa strukturama u stijenci ostvaruju nekovalentne interakcije. Ipak, kasnije je utvrđeno da se dio Scw4 na stijenku veže kovalentnom vezom, dok se Scw10 i dalje smatra proteinom koji je vezan isključivo nekovalentnim interakcijama. Analize sekvenci Scw4 i Scw10 pokazale su kako oba proteina sadrže motive koji se smatraju paradigmatskim mjestima procesiranja Kex2. Fiziološka uloga ovih proteina nije poznata, no utvrđeno je da simultana disrupcija gena SCW4 i SCW10 znatno povećava udio mrtvih stanica, te rezultira nemogućnošću parenja mutiranih sojeva. U sklopu izrade disertacije utvrđeno je da Scw4 podliježe procesiranju japsinima koji cijepaju ovaj supstrat nizvodno od motiva koji prepoznaje Kex2, te da na ovaj način generirana forma proteina ima smanjenu efikasnost kovalentnog vezanja na stijenku. Prisutnost povećane količine potpuno procesirane forme Scw4 smanjuje vijabilnost soja, te uzrokuje značajno povećanje volumena kod određenog broja stanica. S druge strane prisutnost povećane količine neprocesirane forme proteina, kao i one koja je procesirana s Kex2, ne uzrokuje promjene fenotipa što upućuje na zaključak kako je jedino potpuno procesirana forma Scw4 aktivna. Također, utvrđeno je da Scw10 biva procesiran samo na jednom mjestu, u reakciji koju katalizira Kex2, no moguće je da u odsutnosti ove proteaze Scw10 postaje supstrat japsina koji ovaj protein cijepaju na istoj poziciji.