prikaz prve stranice dokumenta Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji
  Preuzmi
PDF 1.49 MB
završni rad
Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. urn:nbn:hr:217:994660
Verbanac, Ana
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Verbanac, A. (2022). Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji (Završni rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660

Verbanac, Ana. "Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji." Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660

Verbanac, Ana. "Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji." Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2022. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660

Verbanac, A. (2022). 'Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji', Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 02.01.2025., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660

Verbanac A. Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji [Završni rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2022 [pristupljeno 02.01.2025.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660

A. Verbanac, "Čaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji", Završni rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb; Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2022. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:994660
Podaci o radu
NaslovČaperon Hsp90 – uloge u smatanju proteina i pokretanju noviteta u evoluciji
Naslov (engleski)Chaperone Hsp90 – Roles in Protein Folding and Establishment of Novelties in Evolution
AutorAna Verbanac
MentorMarko Močibob (mentor)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2022-09-21, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Čaperon Hsp90 jedan je od ključnih regulatora proteostaze pod normalnim i stresnim uvjetima za eukariotsku stanicu. Proteini iz obitelji Hsp90 pronađeni su u bakterijama, citosolu, endoplazmatskom retikulumu, mitohondriju i kloroplastu. Svi homolozi imaju slične strukture i funkcije zato što je riječ o vrlo konzerviranoj obitelji proteina. Sa svojim supstratima stvara komplekse te omogućuje konformacijske rearanžmane i poprimanje aktivne strukture proteina supstrata. Uz njih, bitnu ulogu imaju kočaperoni koji interagiraju sa čaperonom i reguliraju ATPaznu aktivnost, konformacijski ciklus Hsp90 dimera i interakciju sa drugim čaperonima. Hsp90 može imati i ulogu puferiranja i potenciranja genetičke varijacije i poticanja noviteta u evoluciji. Razumijevanje dinamike Hsp90 i kočaperona omogućuje razumijevanje smatanja proteina, ali i razvijanje metoda za liječenje neurodegenerativnih bolesti uzrokovanih agregacijama proteina.
Sažetak (engleski)
Chaperone Hsp90 is one of key regulators of proteostasis under both physiological and stress conditions in eukaryotic cells. Members of Hsp90 protein family can be found in bacteria, cytosol, endoplasmatic reticulum, mitochondria and chloroplast. All homologs exhibit similar structures and functions because Hsp90 family is highly conserved. It forms complexes with its substrates and enables their conformational rearrangements and gaining of an active protein structure. An important role is played by co-chaperones that interact with the chaperone and regulate ATPase activity, the conformational cycle of the Hsp90 dimer and interaction with other chaperones. Hsp90 can also play the role of buffering and potentiating genetic variations and stimulating novelty in evolution. Understanding the dynamics of Hsp90 and co-chaperones enables the understanding of protein folding, but also the development of methods for the treatment of neurodegenerative diseases caused by protein aggregation.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:994660
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: preddiplomski
Akademski / stručni naziv: sveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) molekularne biologije (univ. bacc. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2022-10-13 11:45:27