prikaz prve stranice dokumenta Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124
  Preuzmi
PDF 1.61 MB
diplomski rad
Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. urn:nbn:hr:217:353069
Burić, Duje
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Burić, D. (2009). Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124 (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069

Burić, Duje. "Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069

Burić, Duje. "Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069

Burić, D. (2009). 'Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 01.02.2025., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069

Burić D. Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124 [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2009 [pristupljeno 01.02.2025.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069

D. Burić, "Karakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2009. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:353069
Podaci o radu
NaslovKarakterizacija domene koja vezuje ubikvitin u proteinu C1orf124
Naslov (engleski)Characterization of ubiquitin-binding domain in C1orf124 protein
AutorDuje Burić
MentorIvan Đikić (mentor)
MentorMaja Matulić (sumentor)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2009, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Novija istraživanja pokazala su da ubikvitin ima ključnu ulogu u različitim biološkoim procesima. Također su otkrivene proteinske domene koje mogu vezivati različite ubikvitinske vrste. Bioinformatička analiza nedavno je otkrila obitelj domena koje vezuju ubikvitin sa specifičnom strukturom cinkovog prsta, tzv. domenu UBZ4. Sadrži cinkov prst C2HC i nalazimo je u proteinima eukariota svih linija. Za većinu proteina koji sadrže UBZ4 domenu vjeruje se da imaju bitnu ulogu u odgovoru na oštećenja DNA molekule u stanici. Iterativno sravnjivanje s poznatim UBZ4 otkrilo je 13 članova pretpostavljene obitelji. Protein C1orf124 je izabran za istraživanje njegovog vezanja na ubikvitin. Ovim istraživanjem pokazao sam da protein C1orf124 veže monoubkvitin i poliubikvitinske lance. Afinitetna kromatografija pokazala je da se interakcija postiže preko hidrofobne regije na površini ubikvitina koja vrlo konzerviran izoleucinski aminokiselinski ostatak na 44 mjestu i aspartatnog ostatka unutar druge dijade koja vezuje atom cinka domene UBZ4.
Sažetak (engleski)
Ubiquitin has recently been discovered to have a key role in a variety of biological processes. In parallel, different protein domains were identified with the ability to bind different ubiquitin species. Ubiquitin-binding zinc-finger 4 (UBZ4) family was recently revealed using bioinformatical analysis. UBZ4 is a C2HC Zn-finger found in all eukaryotic lineages; most of the UBZ4-containing proteins appear to play a role in the DNA damage response. Iterative alignment with known UBZ4 revealed 13 members of putative family. C1orf124 protein was chosen to analyse its ubiquitin binding abilities. I have showed that C1orf124 protein binds monoubiquitin and polyubiquitin chains. Pull down assay showed that interaction is achieved through hydrophobic patch surrounding Ile44 on ubiquitin and Asp residue in-between second Zn-binding dyad of UBZ4 domain.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:353069
Studijski programNaziv: Biologija i kemija; smjerovi: nastavnički
Smjer: nastavnički
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: integrirani preddiplomski i diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra edukacije biologije i kemije (mag. educ. biol. et chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2018-03-07 09:32:06