prikaz prve stranice dokumenta Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null
  Preuzmi
PDF 1.98 MB
diplomski rad
Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. urn:nbn:hr:217:523653
Lisica, Ana
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Lisica, A. (2009). Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653

Lisica, Ana. "Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653

Lisica, Ana. "Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653

Lisica, A. (2009). 'Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 18.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653

Lisica A. Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2009 [pristupljeno 18.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653

A. Lisica, "Prijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2009. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:523653
Podaci o radu
NaslovPrijenos proteina APP u organelima endocitoznog puta u stanicama CHO NPC1-null
Naslov (engleski)Transport of APP protein in organelles of endocytic pathway in CHO NPC1-null cells
AutorAna Lisica
MentorSilva Katušić Hećimović (mentor)
MentorDubravka Hranilović (sumentor)
Član povjerenstvaSilva Katušić Hećimović (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaDubravka Hranilović (član povjerenstva)
Član povjerenstvaŽeljka Vidaković Cifrek (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMaja Matulić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2009, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Promijenjen metabolizam i povećana sinteza peptida amiloid β (Aβ) smatra se ključnim događajem u razvoju Alzheimerove bolesti (AB). Nedavna istraživanja su pokazala da razina kolesterola utječe na procesiranje prekursora proteina amiloid β (APP), te utječe na stvaranje i razinu peptida Aβ. Nakupljanje kolesterola i značajno povećanje razine peptida Aβ uočeno je i u Niemann Pickovoj bolesti tipa C (NPC), nasljednoj bolesti nakupljanja lipida, pa se ova bolest pokazala kao dobar model u proučavanju mehanizma djelovanja kolesterola na razvoj AB. Cilj rada je bio ispitati utječe li nakupljanje kolesterola u bolesti NPC na promijenjen smještaj proteina APP i presenilina 1 (PS1) u staničnim organelima endocitoznog puta. Korištenjem modelnih stanica CHO NPC1-/- i stanica divljeg tipa (CHOwt), pokazano je da stanice CHO NPC1-/- pokazuju promijenjen smještaj proteina APP u ranim i reciklirajućim endosomima. Stanice CHO NPC1-/- pokazuju promijenjeno bojanje biljega za rane i reciklirajuće endosome što ukazuje na njihovo nakupljanje na periferiji stanice. Međutim nije pokazan promijenjen smještaj proteina PS1 u organelima endocitoznog puta. Ovi rezultati ukazuju da bi kolesterol mogao djelovati na nastanak AB tako da regulira smještaj proteina APP unutar staničnih organela endocitoznog puta, te da takva preraspodjela proteina APP dovodi do povećanog stvaranja odsječka C99, te peptida Aβ u ovim organelima.
Sažetak (engleski)
Altered metabolism and increased formation of amyloid-β peptide (Aβ) is considered to be the key event in development of Alzheimer's disease (AD). Recent reports have shown that cholesterol levels modulate processing of amyloid-β precursor protein (APP) and formation of Aβ peptide. Cholesterol accumulation and increased levels of Aβ peptide have also been observed in Niemann-Pick type C disease (NPC), hereditary sphingolipid storage disorder, which has become an important model to study the role of cholesterol in the pathogenesis of AD. The goal of this work was to investigate whether cholesterol accumulation in NPC disease changes distribution of APP protein and presenilin 1 (PS1) within endocytic pathway. Using immunoconfocal microscopy, we observed altered localization of APP protein in early and recycling endosomes in CHO NPC1-/- compared to CHOwt cells. In addition, we detected altered staining of markers for early (EEA1) and recycling (transferrin receptor, TFR) endosomes in CHO NPC1-/- cells, which suggests their accumulation on the cell periphery. However, altered localization of PS1 was not observed in endocytic organelles. These results suggest that cholesterol may influence the onset of AD by regulating trafficking of APP protein within endocytic pathway, and that this redistribution od APP protein leads to increased synthesis of C99, and Aβ peptide in these organelles.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:523653
Studijski programNaziv: Biologija i kemija; smjerovi: nastavnički
Smjer: nastavnički
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: integrirani preddiplomski i diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra edukacije biologije i kemije (mag. educ. biol. et chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2018-03-13 11:06:13