prikaz prve stranice dokumenta Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama
  Preuzmi
PDF 6.62 MB
disertacija
Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2021. urn:nbn:hr:217:625124
Bubić, Ante
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Institucijski repozitorij: Repozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta

Citirajte ovaj rad

Bubić, A. (2021). Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama (Disertacija). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124

Bubić, Ante. "Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2021. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124

Bubić, Ante. "Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2021. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124

Bubić, A. (2021). 'Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama', Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 22.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124

Bubić A. Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama [Disertacija]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2021 [pristupljeno 22.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124

A. Bubić, "Biokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama", Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2021. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:625124
Podaci o radu
NaslovBiokemijska karakterizacija adenilosukcinat-sintetaze bakterije Helicobacter pylori eksperimentalnim i računalnim metodama
Naslov (engleski)Biochemical characterization of adenylosuccinate synthetase from Helicobacter pylori using experimental and computational methods
AutorAnte Bubić
MentorBranimir Bertoša (mentor)
MentorIvana Leščić Ašler (komentor)
Član povjerenstvaJasmina Rokov Plavec (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaBiserka Prugovečki (član povjerenstva)
Član povjerenstvaSanja Tomić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2021, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Univerzalna decimalna klasifikacija
(UDC)		54 - Kemija. Kristalografija. Mineralogija
Sažetak
Adenilosukcinat-sintetaza (AdSS) je esencijalan enzim u biosintezi purina, i de novo, i reciklirajućim putem. U ovoj disertaciji je računalno i eksperimentalno karakterizirana AdSS iz bakterije Helicobacter pylori koja pripada skupini I kancerogena. Pročišćen je enzim sa i bez histidinskog privjeska na C-kraju. Za oba enzima su određeni specifična aktivnost, temperaturno i pH područje stabilnosti, te kinetički parametri prema supstratima i inhibitorima. Dobiveni rezultati ukazuju na to da dodani histidinski privjesak nema značajan utjecaj na funkciju enzima. Riješena kristalna struktura AdSS pri visokoj rezoluciji, korištena za karakterizaciju enzima računalnim metodama, otkriva stvaranje stabilnog međuprodukta 6'-fosforil-IMP u aktivnom mjestu enzima. Računalnim metodama identificirane su ključne interakcije za stabilizaciju supstrata u aktivnom mjestu. Analiza kristalne strukture i računalna karakterizacija interakcija proteina s ligandima ukazuju na veliku sličnost AdSS iz bakterije H. pylori s AdSS iz vrste Escherichia coli, stoga se može pretpostaviti i sličan mehanizam rada enzima.
Sažetak (engleski)
Adenylosuccinate synthetase (AdSS) is an essential enzyme in de novo and recycling pathway of purine biosynthesis. In this thesis, AdSS from bacterium Helicobacter pylori, a group I carcinogen, was characterized experimentally and computationally. Enzyme with and without histidine tag at the C-terminus was purified. Specific activity, temperature and pH stability range, and kinetic parameters toward substrates and inhibitors were determined for both enzymes. Obtained results indicate that the added histidine tag has no significant effect on enzyme function. Solved crystal structure at high resolution, used to characterize the enzyme computationally, reveals the formation of a stable intermediate 6'-phosphoryl-IMP in the active site. Computational methods were used to identify key interactions for stabilisation of substrates in the active site. Analysis of crystal structure and computational characterization of protein-ligand interactions indicate high similarity of H. pylori AdSS to Escherichia coli AdSS, therefore the similar molecular mechanism for this enzyme can be assumed.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:625124
Datum promocije2021
ProjektŠifra: IP-2013-11-7423
Naziv: Enzimi purinskog reciklirajućeg ciklusa iz Helicobacter pylori i Escherichie coli
Naziv: Purine salvage pathway enzymes from Helicobacter pylori and Escherichia coli
Kratica: PSPE
Voditelj: Marija Luić
Pravna nadležnost: Hrvatska
Financijer: HRZZ
Linija financiranja: IP
ProjektŠifra: IP-2019-04-6764
Naziv: Alosterički komunikacijski putevi u oligomernim enzimima
Naziv: Allosteric communication pathways in oligomeric enzymes
Kratica: ALOKOMP/ALOCOMP
Voditelj: Zoran Štefanić
Pravna nadležnost: Hrvatska
Financijer: HRZZ
Linija financiranja: IP
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: poslijediplomski doktorski
Akademski / stručni naziv: doktor/doktorica znanosti, područje prirodnih znanosti, polje kemija (dr. sc.)
Vrsta resursaTekst
Opseg95 str. ; 30 cm
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2021-09-27 11:58:08